以下是基于假設(shè)性研究的3篇關(guān)于Phospho-p38 (Tyr323)抗體的參考文獻(注:Tyr323可能為非典型磷酸化位點,實際文獻中常見位點為Tyr182.建議核實位點準(zhǔn)確性):
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1. **文獻名稱**:*"A Novel Phosphorylation Site at Tyrosine 323 Regulates p38 MAPK Activity in Response to Oxidative Stress"*
**作者**:Chen L, et al.
**摘要**:本研究報道了p38 MAPK在氧化應(yīng)激條件下Tyr323位點的非典型磷酸化現(xiàn)象,并開發(fā)了特異性識別該位點的抗體。實驗表明,Tyr323磷酸化通過調(diào)控p38與下游激酶的相互作用增強細胞凋亡通路。
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2. **文獻名稱**:*"Development of a Phospho-Specific Antibody for Detecting p38α Tyrosine 323 Phosphorylation in Inflammatory Models"*
**作者**:Kimura S, et al.
**摘要**:作者開發(fā)了一種高特異性Phospho-p38 (Tyr323)抗體,驗證了其在巨噬細胞炎癥反應(yīng)模型中的應(yīng)用,并發(fā)現(xiàn)Tyr323磷酸化與TLR4信號通路的負反饋調(diào)控相關(guān)。
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3. **文獻名稱**:*"Tyrosine 323 Phosphorylation of p38 MAPK Modulates Autophagy in Cancer Cells"*
**作者**:Wang Y, et al.
**摘要**:通過Phospho-p38 (Tyr323)抗體的Western blot分析,研究發(fā)現(xiàn)該位點的磷酸化在營養(yǎng)缺失條件下被激活,并通過ULK1通路促進腫瘤細胞自噬,提示其作為潛在治療靶點。
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**注意**:以上文獻為假設(shè)性示例,實際研究中p38 MAPK的經(jīng)典磷酸化位點為Thr180/Tyr182.若需真實文獻,建議檢查以下方向:
1. 確認位點名稱是否正確(如Tyr182 vs. Tyr323);
2. 檢索非典型磷酸化或抗體交叉反應(yīng)相關(guān)研究;
3. 聯(lián)系抗體供應(yīng)商提供的引用文獻(如CST、Abcam等)。